Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 1, січень-лютий, c. 121-126

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.01.127

Активність NADH-убіхінонредуктази та сукцинатдегідрогенази печінки щурів за умов токсичного гепатиту, індукованого ацетоамінофеном на тлі аліментарної нестачі протеїну

Г. П. Копильчук, О. М. Волощук

Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича,
Інститут біології, хімії та біоресурсів, Україна;
e-mail: kopilchuk@gmail.com

У роботі досліджувались співвідношення редокс-форм нікотинамідних коензимів і ензиматична активність І та ІІ комплексів дихального ланцюга мітохондрій клітин печінки щурів з ацетоамінофеніндукованим гепатитом за аліментарної нестачі протеїну. Встановлено, що за умов гепатиту, індукованого ацетоамінофеном після попереднього 4-тижневого утримання щурів на низькопротеїновій дієті, в мітохондріальній фракції клітин печінки спостерігається статистично вірогідне зниження величин активності NADH-убіхінонредуктази та сукцинатдегідрогенази з одночасним підвищенням співвідношення редокс-форм нікотинамідних коензимів (NAD+/NADH) порівняно з аналогічними показниками в клітинах печінки тварин з експериментальним гепатитом, які отримували харчовий раціон, збалансований за всіма нутрієнтами. Результати досліджень можуть стати базовими для біохімічного обґрунтування підходів до корекції й усунення порушень енергетичного обміну за токсичного гепатиту, індукованого ацетоамінофеном на фоні аліментарної нестачі протеїну.

Ключові слова: , , , ,


Посилання:

    1. Kharchenko NV, Anokhina GA, Kravchenko VV . Optimization of the parenteral nutrition of patient during the postoperative period. Suchasna gastroenterologia. 2012;(4(66)):76-79. (In Russian).
    2. Antonov AP, Batalova YeYu, Novoselov YaB. The peculiarities of the catabolic syndrome course in persons with decreased body weight against the background functional nutrition. Biomed. Journ. 2006;7(2):427-434. (In Russian).
    3. Pasini E, Aquilani R, Dioguardi FS, D’Antona G, Gheorghiade M, Taegtmeyer H. Hypercatabolic syndrome: molecular basis and effects of nutritional supplements with amino acids. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):11E-15E. PubMed, CrossRef
    4. Kashuro VA, Dolgo-Saburov VB, Bashrin VA. Some mechanisms of the bioenergetics disturbances and optimization of approaches to their pharmacotherapy. Biomed. Journ. 2010;11(4):611-634. (In Russian).
    5. Theys N, Bouckenooghe T, Ahn MT, Remacle C, Reusens B. Maternal low-protein diet alters pancreatic islet mitochondrial function in a sex-specific manner in the adult rat. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2009 Nov;297(5):R1516-25. Epub 2009 Sep 16. PubMed, CrossRef
    6. Voloshchuk ON, Kopyl’chuk GP, Kadaĭskaia TG. State of the energy-supply system of the liver mitochondria under the conditions of alimentary deficiency of protein. Vopr Pitan. 2014;83(3):12-6. Russian. PubMed
    7. Reeves PG, Nielsen FH, Fahey GC Jr. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76A rodent diet. J Nutr. 1993 Nov;123(11):1939-51. PubMed
    8. Kuvandik G, Duru M, Nacar A, Yonden Z, Helvaci R, Koc A, Kozlu T, Kaya H, Sogüt S. Effects of erdosteine on acetaminophen-induced hepatotoxicity in rats. Toxicol Pathol. 2008 Jul;36(5):714-9.  PubMed, CrossRef
    9. Marchenko MM, Kopyl’chuk HP, Voloshchuk OM. [Effect of low doses of ionizing radiaton on the fractional content of mitochondrial proteins and mtDNA in Guerin’s carcinoma]. Ukr Biokhim Zhurn. 2008 Jul-Aug;80(4):114-9. Ukrainian. PubMed
    10. Sharova IV, Vekshin NL. Rotenone-insensitive NADH oxydation in mitochondrial suspension occurs by NADH dehydrogenase of respiratory chain fragments. Biophysic. 2004;49(5):814-821.
    11. Sokolova IB, Vekshin NL. [Release of flavin from the mitochondrial NADH-dehydrogenase complex]. Biofizika. 2008 Jan-Feb;53(1):73-7. Russian. PubMed
    12. Marchenko MM, Kopyl’chuk GP, Volo­shсhuk OM. Energy-producing enzymes activity of Guerin’s carcinoma, transplanted on the low doses irradiation background. Doklady NAN Ukrainy. 2011;(1):153-156. (In Ukrainian).
    13. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
    14. Williamson DH, Lund P, Krebs HA. The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver. Biochem J. 1967 May;103(2):514-27. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
    15. Kalnitsky G, Tapley DF. A sensitive method for estimation of oxaloacetate. Biochem J. 1958 Sep;70(1):28-34. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
    16. Prokhorova MI. Metody biohimicheskih issledovaniy (lipidnyi i energeticheskiy obmen). L.: Izdatel’stvo Leningradskogo universiteta, 1982. 272 p. (In Russian).
    17. Andringa KK, Bajt ML, Jaeschke H, Bailey SM. Mitochondrial protein thiol modifications in acetaminophen hepatotoxicity: effect on HMG-CoA synthase. Toxicol Lett. 2008 Apr 1;177(3):188-97. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
    18. Heard KJ, Green JL, James LP, Judge BS, Zolot L, Rhyee S, Dart RC. Acetaminophen-cysteine adducts during therapeutic dosing and following overdose. BMC Gastroenterol. 2011 Mar 14;11:20. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
    19. Grivennikova VG, Roth R, Zakharova NV, Hägerhäll C, Vinogradov AD. The mitochondrial and prokaryotic proton-translocating NADH:ubiquinone oxidoreductases: similarities and dissimilarities of the quinone-junction sites. Biochim Biophys Acta. 2003 Dec 8;1607(2-3):79-90. PubMed, CrossRef
    20. Stein LR, Imai S. The dynamic regulation of NAD metabolism in mitochondria. Trends Endocrinol Metab. 2012 Sep;23(9):420-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
    21. Miles B. The electron Transport Chain. LSM. 2003;2:1-11.

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.