Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 2, березень-квітень, c. 66-75

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.02.066

Особливості метаболізму глюкози і гліцеролу у Nocardia vaccinii ІМВ В-7405

Т. П. Пирог1,2, Т. А. Шевчук1, Х. А. Берегова2, Н. В. Кудря2

1Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
2Національний університет харчових технологій, Київ, Україна;
е-mail: tapirog@nuft.edu.ua

Встановлено, що глюкоза у продуцента  поверхнево-активних речовин Nocardia vaccinii ІМВ В-7405 асимілюється в пентозофосфатному циклі, а також розщепленням через глюконат (активність NAD+-залежної глюкозо-6-фосфатдегідрогенази і FAD+-залежної глюкозодегідрогенази 835 ± 41 і 698 ± 35 нмоль·хв-1·мг-1 протеїну відповідно). Утворений в глюконокіназній реакції 6-фосфоглюконат залучається у пентозофосфатний цикл (активність конститутивної NADP+-залежної 6-фосфоглюконат-дегідрогенази 357 ± 17 нмоль·хв-1·мг-1 протеїну). Катаболізм гліцеролу до дигідроксіацетонфосфату (інтермедіат гліколізу) може здійснюватися двома шляхами: через гліцерол-3-фосфат (активність гліцеролкінази 244 ± 12 нмоль·хв-1·мг-1 протеїну) і через дигідроксіацетон. Поповнення пулу С4-дикарбонових кислот у клітинах штаму ІМВ В-7405 в умовах росту як на глюкозі, так і гліцеролі відбувається у фосфоенолпіруват(ФЕП)-карбоксилазній реакції (714−803 нмоль·хв-1·мг-1 протеїну). Залучення 2-оксоглутарату до циклу трикарбонових кислот відбувається альтернативним шляхом за участю 2-оксоглутаратсинтази. Виявлена активність обох ключових ензимів глюконеогенезу (ФЕП-карбоксикінази і ФЕП-синтетази), трегалозофосфатсинтази і NADP+-залежної глутаматдегідрогенази підтвердила здатність штаму ІМВ В-7405 до синтезу поверхнево-активних гліко- та аміноліпідів відповідно.

Ключові слова: , , , , ,


Посилання:

  1. Marchant R, Banat IM. Biosurfactants: a sustainable replacement for chemical surfactants? Biotechnol Lett. 2012 Sep;34(9):1597-605. Review. PubMed, CrossRef
  2. Pirog T. P., Shulyakova M. A., Shevchuk T. A. Mixed substrates in environment and biotechnological processes. Biotechnologia Acta. 2013;6(6):28-44. (In Ukrainian). CrossRef
  3. Kudrya N., Pirog T. The specifics of surfactants synthesis during Nocardia vaccinii ІMV B-7405 cultivation on mixed substrates. Ukr Food J. 2013;2(2):203-209. (In Ukrainian).
  4. Pidhorskyy V., Iutinska G., Pirog T. Intensification of microbial synthesis technologies. K.: Nauk. Dumka, 2010; 327 p. (In Ukrainian).
  5. Pirog T. P., Konon A. D., Shevchuk T. A., Bilets I. V. Intensification of biosurfactant synthesis by Acinetobacter calcoaceticus IMV B-7241 on a hexadecane–glycerol mixture. Microbiology. 2012  Sep-Oct;81(5):565-572. PubMed, CrossRef
  6. Pyroh TP, Kuz’mins’ka IuV, Kovalenko MO. Metabolism of C2-C6-substrates under mixotrophic growth of Acinetobacter sp. B-7005 and B-7005 (1HG) strains. Ukr Biokhim Zhurn (1999). 2004 Jan-Feb;76(1):33-8. Ukrainian. PubMed
  7. Milburn CC, Lamble HJ, Theodossis A, Bull SD, Hough DW, Danson MJ, Taylor GL. The structural basis of substrate promiscuity in glucose dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus. J Biol Chem. 2006 May 26;281(21):14796-804. PubMed, CrossRef
  8. Nishiya Y, Tamura N, Tamura T. Analysis of bacterial glucose dehydrogenase homologs from thermoacidophilic archaeon Thermoplasma acidophilum: finding and characterization of aldohexose dehydrogenase. Biosci Biotechnol Biochem. 2004 Dec;68(12):2451-6. PubMed, CrossRef
  9. Avigad G, Alroy Y, Englard S. Purification and properties of a nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-linked aldohexose dehydrogeanse from Gluconobacter cerinus. J Biol Chem. 1968;243(8):1936-1941. PubMed
  10. Andreeva IG, Golubeva LI, Kuvaeva TM, Gak ER, Katashkina JI, Mashko SV. Identification of Pantoea ananatis gene encoding membrane pyrroloquinoline quinone (PQQ)-dependent glucose dehydrogenase and pqqABCDEF operon essential for PQQ biosynthesis. FEMS Microbiol Lett. 2011 May;318(1):55-60. PubMed, CrossRef
  11. Sygmund C, Staudigl P, Klausberger M, Pinotsis N, Djinović-Carugo K, Gorton L, Haltrich D, Ludwig R. Heterologous overexpression of Glomerella cingulata FAD-dependent glucose dehydrogenase in Escherichia coli and Pichia pastoris. Microb Cell Fact. 2011 Dec 12;10:106. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  12. Chiyonobu T, Shinagawa E, Adachi O, Ameyama M. Purification, crystallization and properties of 2-ketogluconate reductase from Acetobacter rancens. Agric Biol Chem. 1976;40(1):175-184. CrossRef
  13. Yum DY, Lee YP, Pan JG. Cloning and expression of a gene cluster encoding three subunits of membrane-bound gluconate dehydrogenase from Erwinia cypripedii ATCC 29267 in Escherichia coli. J Bacteriol. 1997 Nov;179(21):6566-72. PubMed, PubMedCentral
  14. Izu H, Adachi O, Yamada M. Purification and characterization of the Escherichia coli thermoresistant glucokinase encoded by the gntK gene. FEBS Lett. 1996 Sep 23;394(1):14-6. PubMed, CrossRef
  15. Bridges RB, Palumbo MP, Wittenberger CL. Purification and properties of an NADP-specific 6-phosphogluconate dehydrogenase from Streptococcus faecalis. J Biol Chem. 1975 Aug 10;250(15):6093-100. PubMed
  16. Stournaras C, Maurer P, Kurz G. 6-Phospho-D-gluconate dehydrogenase from Pseudomonas fluorescens. Properties and subunit structure. Eur J Biochem. 1983 Feb 1;130(2):391-6. PubMed, CrossRef
  17. Ohara H, Uchida K, Yahata M, Kondo H. NAD-specific 6-phosphogluconate dehydrogenase in lactic acid bacteria. Biosci Biotechnol Biochem. 1996 Apr;60(4):692-3. PubMed
  18. Olavarría K., Valdés D, Cabrera R. The cofactor preference of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Escherichia coli − modeling the physiological production of reduced cofactors. FEBS J. 2012;279(13):2296-2309. PubMed, CrossRef
  19. Lee WT, Levy HR. Lysine-21 of Leuconostoc mesenteroides glucose 6-phosphate dehydro­genase participates in substrate binding through charge-charge interactio. Protein Sci. 1992 Mar;1(3):329-334. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  20. Pirog TP, Korzh YuV, Shevchuk TA, Tarasenko DO. Peculiarities of C2-metabolism ans intensification of the synthesis of surface active substances in Rhodococcus erythropolis EK-1 grown in ethanol. Microbiology. 2008 Nov-Dec;77(6):665-673.  Russian. PubMed, CrossRef
  21. Yun NR, Arai H, Ishii M, Igarashi Y. The genes for anabolic 2-oxoglutarate: ferredoxin oxidoreductase from Hydrogenobacter thermophilus TK-6. Biochem Biophys Res Commun. 2001 Mar 30;282(2):589-94. PubMed, CrossRef
  22. Pan YT, Carroll JD, Elbein AD. Trehalose-phosphate synthase of Mycobacterium tuberculosis. Cloning, expression and properties of the recombinant enzyme. Eur J Biochem. 2002 Dec;269(24):6091-100. PubMed, CrossRef
  23. Milburn CC, Lamble HJ, Theodossis A, Bull SD, Hough DW, Danson MJ, Taylor GL. The structural basis of substrate promiscuity in glucose dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus. J Biol Chem. 2006 May 26;281(21):14796-804. PubMed, CrossRef
  24. Buch A., Archana G., Naresh Kumar G. Metabolic channeling of glucose towards gluconate in phosphate-solubilizing Pseudomonas aeruginosa P4 under phosphorus deficiency. Res Microbiol. 2008 Nov-Dec;159(9-10):635-642. PubMedCrossRef
  25. Yamaoka H, Yamashita Y, Ferri S, Sode K. Site directed mutagenesis studies of FAD-dependent glucose dehydrogenase catalytic subunit of Burkholderia cepacia. Biotechnol Lett. 2008 Nov;30(11):1967-1972. PubMed, CrossRef
  26. Yamashita Y, Ferri S, Huynh ML, Shimizu H, Yamaoka H, Sode K. Direct electron transfer type disposable sensor strip for glucose sensing employing an engineered FAD glucose dehydrogenase. Enzyme Microb Technol. 2013 Feb;52(2):123-128. PubMed, CrossRef.
  27. Fapyane D, Lee SJ, Kang SH, Lim DH, Cho KK, Nam TH, Ahn JP, Ahn JH, Kim SW, Chang IS. High performance enzyme fuel cells using a genetically expressed FAD-dependent glucose dehydrogenase α-subunit of Burkholderia cepacia immobilized in a carbon nanotube electrode for low glucose conditions. Phys Chem Chem Phys. 2013 Jun 28;15(24):9508-12. PubMed, CrossRef
  28. Matsushita K, Ohno Y, Shinagawa E, Adachi O, Ameyama M. Membrane-bound D-glucose dehydrogenase from Pseudomonas sp.: solubilization, purification and characterization. Agric Biol Chem. 1980;44(7):1505-1512. CrossRef
  29. Hauge JG. Glucose dehydrogenase of Bacterium anitratum: an enzyme with a novel prosthetic group. J Biol Chem. 1964 Nov;239:3630-9. PubMed
  30. Lessie TG, Phibbs PV Jr. Alternative pathways of carbohydrate utilization in pseudomonads. Annu Rev Microbiol. 1984 Jan;38(1):359-88. Review. PubMed, CrossRef
  31. Wang IN, Dykhuizen DE. Variation of enzyme activities at a branched pathway involved in the utilization of gluconate in Escherichia coli. Evolution. 2001 May;55(5):897-908. PubMed, CrossRef
  32. Aoshima M. Novel enzyme reactions related to the tricarboxylic acid cycle: phylogenetic/functional implications and biotechnological applications. Appl Microbiol Biotechnol. 2007 May;75(2):249-55. Review. PubMed, CrossRef
  33. Yamamoto M, Ikeda T, Arai H, Ishii M, Igarashi Y. Carboxylation reaction catalyzed by 2-oxoglutarate:ferredoxin oxidoreductases from Hydrogenobacter thermophilus. Extremophiles. 2010 Jan;14(1):79-85. PubMed, CrossRef
  34. Pirog T, Gritsenko N, Khomyak D, Konon A, Antonuk S. Optimization of synthesis of biosurfactants of Nocardia vaccinii K-8 under bioconversion of biodiesel production waste. Microbiol J. 2011;73(4):15-24. (In Russian).

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.