Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №5, вересень-жовтень, c. 95-101

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.05.095

Протеолітична активність IgG сироватки крові щурів лінії Wistar за експериментального ревматоїдного артриту

Ю. Я. Кіт1, С. Л. Мироновський3, І. Й. Кріль2,
А. М. Гаврилюк2, В. В. Чоп’як2, Р. С. Стойка1

1Інститут біології клітини НАН України, Львів;
2Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького, Україна;
3Львівський національний університет імені Івана Франка, Україна;
e-mail: kit@cellbiol.lviv.ua

Метою роботи було дослідити про­теолітичну активність IgG сироватки крові щурів лінії Wistar за експериментального ревматоїдного артриту (ЕРА), індукованого колагеном бика II типу. Для цього 20 щурів імунізували препаратом колагену бика II типу (Sigma Aldrich, США) у присутності ад’юванта Фрейнда. Розвиток ЕРА визначали за запаленням кінцівок у піддослідних тварин. Препарати IgG виділяли із сироватки крові імунізованих і неімунізованих тварин, осадженням антитіл 33%-им розчином сульфату амонію з наступною хроматографією на протеїн-G-сефарозній колонці. Як субстрати протеолітичної активності антитіл використовували: колаген бика II типу, гістони тимуса теляти, основний протеїн мієліну (ОПМ), БСА, коров’ячий казеїн. Встановлено, що препарати IgG сироватки крові щурів із ЕРА здатні гідролізувати гістон Н1, ОПМ, але каталітично неактивні щодо колагену II типу, казеїну, БСА та корових гістонів. IgG сироватки крові неімунізованих щурів не виявляли протеолітичну активність до жодного із цих протеїнових субстратів. Одержані нами дані вказують на те, що за колагеніндукованого арт­риту у сироватці крові щурів з’являються IgG-антитіла, які виявляють протеолітичну активність щодо гістону Н1 і ОПМ, що може бути пов’язано із розвитком запальних процесів в імунізованих щурів.

Ключові слова: , , , , , ,


Посилання:

  1. Gabibov AG, Ponomarenko NA, Tretyak EB, Paltsev MA, Suchkov SV. Catalytic autoantibodies in clinical autoimmunity and modern medicine. Autoimmun Rev. 2006 May;5(5):324-30. Review. PubMed, CrossRef
  2. Belogurov A Jr, Kozyr A, Ponomarenko N, Gabibov A. Catalytic antibodies: balancing between Dr. Jekyll and Mr. Hyde. Bioessays. 2009 Nov;31(11):1161-71. Review. PubMed, CrossRef
  3. Planque S, Nishiyama Y, Taguchi H, Salas M, Hanson C, Paul S. Catalytic antibodies to HIV: physiological role and potential clinical utility. Autoimmun Rev. 2008 Jun;7(6):473-9. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Wootla B, Lacroix-Desmazes S, Warrington AE, Bieber AJ, Kaveri SV, Rodriguez M. Autoantibodies with enzymatic properties in human autoimmune diseases. J Autoimmun. 2011 Sep;37(2):144-50. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Paul S, Nishiyama Y, Planque S, Taguchi H. Theory of proteolytic antibody occurrence. Immunol Lett. 2006 Feb 28;103(1):8-16. Review. PubMed, CrossRef
  6. Li L, Paul S, Tyutyulkova S, Kazatchkine MD, Kaveri S. Catalytic activity of anti-thyroglobulin antibodies. J Immunol. 1995 Apr 1;154(7):3328-32. PubMed
  7. Ponomarenko NA, Durova OM, Voro­biev II, Aleksandrova ES, Telegin GB, Chamborant OG, Sidorik LL, Suchkov SV, Alekberova ZS, Gnuchev NV, Gabibov AG. Catalytic antibodies in clinical and experimental pathology: human and mouse models. J Immunol Methods. 2002 Nov 1;269(1-2):197-211. PubMedCrossRef
  8. Ponomarenko NA, Durova OM, Voro­biev II, Belogurov AA Jr, Kurkova IN, Petrenko AG, Telegin GB, Suchkov SV, Kiselev SL, Lagarkova MA, Govorun VM, Serebryakova MV, Avalle B, Tornatore P, Karavanov A, Morse HC 3rd, Thomas D, Friboulet A, Gabibov AG. Autoantibodies to myelin basic protein catalyze site-specific degradation of their antigen. Proc Natl Acad Sci USA. 2006 Jan 10;103(2):281-6. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Lacroix-Desmazes S, Wootla B, Delignat S, Dasgupta S, Nagaraja V, Kazatchkine MD, Kaveri SV. Pathophysiology of catalytic antibodies. Immunol Lett. 2006 Feb 28;103(1):3-7. Review. PubMed, CrossRef
  10. Paul S, Nishiyama Y, Planque S, Taguchi H. Theory of proteolytic antibody occurrence. Immunol Lett. 2006 Feb 28;103(1):8-16. Review. PubMed, CrossRef
  11. Magorivska I, Bilyy R, Shalay O, Loginsky V, Kit Y, Stoika R. Blood serum immunoglobulins of patients with multiple myeloma are capable of hydrolysing histone H1. Exp Oncol. 2009 Jun;31(2):97-101. PubMed
  12. Paul S, Nishiyama Y, Planque S, Karle S, Taguchi H, Hanson C, Weksler ME. Antibodies as defensive enzymes. Springer Semin. Immun. 2005 Jan;26(4):485-503. CrossRef
  13. Taguchi H, Planque S, Nishiyama Y, Szabo P, Weksler ME, Friedland RP, Paul S. Catalytic antibodies to amyloid beta peptide in defense against Alzheimer disease. Autoimmun Rev. 2008 May;7(5):391-7. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  14. Paul S, Planque S, Nishiyama Y. Immunological origin and functional properties of catalytic autoantibodies to amyloid beta peptide. J Clin Immunol. 2010 May;30 Suppl 1:S43-9. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  15. Kit YY, Starykovych MA, Richter VA, Stoika RS. Detection and characterization of IgG- and sIgA-Abzymes capable of hydrolyzing histone H1. Biochemistry (Mosc). 2008 Aug;73(8):950-6. PubMed, CrossRef
  16. Kit YuYa, Magorivska IB, Havryliuk AM, Chop’iak VV, Bilyy RO, Stoĭka RS. Proteolytic activity of IgG of blood serum of patients with systemic lupus erythematosis. Ukr Biokhim Zhurn. 2009 May-Jun;81(3):77-83. (In Ukrainian).  PubMed
  17. Magorivska IB, Bilyy RO, Havrylyuk AM, Chop’yak VV, Stoika RS, Kit YY. Anti-histone H1 IgGs from blood serum of systemic lupus erythematosus patients are capable of hydrolyzing histone H1 and myelin basic protein. J Mol Recognit. 2010 Sep-Oct;23(5):495-502. PubMed, CrossRef
  18. Kit Yu, Starykovych M, Mahorivska I et al. Novel Serine-Protease Like Catalytic Antibodies with Double Substrate Proteolytic Activity in Human Blood Serum and Colostrums. In. “Serine Proteases: Mechanism, Structure and Evolution”. Eds.: Isamu Chiba and Takao Kamio. Nova Sci. Publ., Inc., Hauppauge – NY. 2012:71-89.
  19. Chopyak V, Tolstiak Y, Magoryvska I, Bilyy R, Korniy N, Kit Y, Stoika R. Histone h1. MBP hydrolysing antibodies – novel potential marker in diagnosis of disease severity in systematic lupus erythematosus patients. Health. 2010;2(10):1204-1207. CrossRef
  20. Kit Y, Magorivska I, Chopyak V, Tolstiak Y, Bilyy R, Stoika R. Novel Biological Activities of Autoantibodies as the Potential Markers of Systemic Lupus Erythematosus. In “Systemic Lupus Erythematosus (SLE): Prevalence, Pathophysiology and Prognosis”. Eds.: Syuichi Koarada. Nova Sci. Publ., Inc., Hauppauge – NY. 2013:101-110.
  21. Muñoz LE, Lauber K, Schiller M, Manfredi AA, Herrmann M. The role of defective clearance of apoptotic cells in systemic autoimmunity. Nat Rev Rheumatol. 2010 May;6(5):280-9. Review. PubMed, CrossRef
  22. Kakimoto K, Hirofuji T, Koga T. Specificity of anti-type II collagen antibody response in rats. Clin Exp Immunol. 1984 Jul;57(1):57-62. PubMed, PubMedCentral
  23. Leonavičienė L, Bradūnaitė R, Vaitkienė D, Vasiliauskas A, Keturkienė. Anti-inflammatory activity of some potassium salts of N,N-disubstituted 4-aminoazobenzenesulfonic acids in rat adjuvant arthritis. Biologiya. 2008;54(4):290-300.
  24. Bendele AM. Animal models of osteoarthritis. J Musculoskelet Neuronal Interact. 2001 Jun;1(4):363-76. PubMed
  25. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970 Aug 15;227(5259):680-5. PubMed, CrossRef
  26. Sun XY, Shi J, Han L, Su Y, Li ZG. Anti-histones antibodies in systemic lupus erythematosus: prevalence and frequency in neuropsychiatric lupus. J Clin Lab Anal. 2008;22(4):271-7. PubMed, CrossRef
  27. Kamalanathan AS, Goulvestre C, Weill B, Vijayalakshmi MA. Proteolysis activity of IgM antibodies from rheumatoid arthritis patients’ sera: evidence of atypical catalytic site. J Mol Recognit. 2010 Nov-Dec;23(6):577-82. PubMed, CrossRef
  28. Lacroix-Desmazes S, Bayry J, Kaveri SV, Hayon-Sonsino D, Thorenoor N, Charpentier J, Luyt CE, Mira JP, Nagaraja V, Kazatchkine MD, Dhainaut JF, Mallet VO. High levels of catalytic antibodies correlate with favorable outcome in sepsis. Proc Natl Acad Sci USA. 2005 Mar 15;102(11):4109-13. PubMed, PubMedCentral, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.