Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 6, листопад-грудень, c. 165-172

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.06.165

Ефекти глутамінової кислоти та цистеїну на маркери оксидативного стресу в щурів

Н. О. Салига

Iнститут біології тварин НААН України, Львів;
е-mail: ynosyt@yahoo.com

Отримано: 07 травня 2020; Затверджено: 13 листопада 2020

Мета цієї роботи полягала в дослідженні антиоксидантних ефектів глутамінової кислоти (Glu) та цистеїну (Cys) на тлі епінефриніндукованого стресу (ЕРІ) в щурів. Тварин було розділено на п’ять груп: EPI, EPI/Glu, EPI/Glu/Cys, EPI/Cys, контрольна. Стрес зумовлювали введенням ЕРІ в дозі 1 мг/кг. Вміст відновленого глутатіону (GSH), активність антиоксидантних ензимів (GPx, GR, GST, G6PD) та вміст продуктів пероксидного окислення ліпідів визначали в тканинах міокарда та селезінки. Встановлено, що за епінефринового стресу в щурів підвищувався вміст продуктів пероксидного окислення ліпідів у міокарді та знижувався рівень GSH у тканинах міокарда та селезінки щурів. Спостерігалося підвищення активності GPx у селезінці лише в стресових тварин, при цьому була значно знижена активність GPx у груп щурів, які додатково отримували амінокислоти (Glu, Glu/Cys, Cys). Одержані результати свідчать про те, що активність GR за дії cтресу знижувалась у всіх досліджуваних групах щурів у тканині селезінки та у EPI та EPI/L-Cys груп щурів у тканині міокарда. У групи щурів Glu та Glu/Cys не спостерігали істотної різниці в досліджуваних параметрах. Дійшли висновку, що застосування Glu і Cys окремо або разом частково пом’якшує епінефриніндукований стрес у щурів.

Ключові слова: , , , ,


Посилання:

  1. Espinosa-Diez C, Miguel V, Mennerich D, Kietzmann T, Sánchez-Pérez P, Cadenas S, Lamas S.Antioxidant responses and cellular adjustments to oxidative stress. Redox Biol. 2015;6:183-197. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Betteridge DJ. What is oxidative stress? Metabolism. 2000;49(2 Suppl 1):3-8. PubMed, CrossRef
  3. Sies H, Berndt C, Jone DP. Oxidative Stress. Annu Rev Biochem. 2017;86:715-748. PubMed, CrossRef
  4. Pisoschi AM, Pop A. The role of antioxidants in the chemistry of oxidative stress: A review. Eur J Med Chem. 2015;97:55-74. PubMed, CrossRef
  5. Farhat Z, Browne RW, Bonner MR, Tian L, Deng F, Swanson M, Mu L. How do glutathione antioxidant enzymes and total antioxidant status respond to air pollution exposure? Environ Int. 2018;112:287-293. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Walker MC, van der Donk WA. The many roles of glutamate in metabolism. J Ind Microbiol Biotechnol. 2016;43(2-3):419-430. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Salyha N, Salyha Y. Protective role of l-glutamic acid and l-cysteine in mitigation the chlorpyrifos-induced oxidative stress in rats. Environ Toxicol Pharmacol. 2018;64:155-163. PubMed, CrossRef
  8. Salyha N. Effects of L-glutamic acid and pyridoxine on glutathione depletion and lipid peroxidation generated by epinephrine-induced stress in rats. Ukr Biochem J. 2018;90(4):102-110.  CrossRef
  9. Miller CG, Schmidt EE. Disulfide reductase systems in liver. Br J Pharmacol. 2019;176(4):532-543. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  10. Stipanuk MH, Ueki I. Dealing with methionine/homocysteine sulfur: cysteine metabolism to taurine and inorganic sulfur. J Inherit Metab Dis. 2011;34(1):17-32. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  11. Stipanuk MH, Dominy JE Jr, Lee JI , Coloso RM. Mammalian cysteine metabolism: new insights into regulation of cysteine metabolism. J Nutr. 2006;136(6 Suppl):1652S-1659S. PubMed, CrossRef
  12. Chiu J, Dawes IW. Redox control of cell proliferation. Trends Cell Biol. 2012;22(11):592-601. PubMed, CrossRef
  13. He L, He T, Farrar S, Ji L, Liu T, Ma X. Antioxidants maintain cellular redox homeostasis by elimination of reactive oxygen species. Cell Physiol Biochem. 2017;44(2):532-553. PubMed, CrossRef
  14. Diaz-Vivancos P, de Simone A, Kiddle G, Foyer CH. Glutathione – linking cell proliferation to oxidative stress. Free Radic Biol Med. 2015;89:1154-1164.
    PubMed, CrossRef
  15. Lu SC. Glutathione synthesis. Biochim Biophys Acta. 2013;1830(5):3143-3153. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Garlick PJ. Assessment of the safety of glutamine and other amino acids. J Nutr. 2001;131(9 Suppl):2556S-2561S. PubMed, CrossRef
  17. Leikin JB, McFee RB, Kerscher R. Handbook of Nuclear, Biological, and Chemical Agent Exposures. CRC Press, 2007: 752 p. CrossRef
  18. Albarracin SL, Baldeon ME, Sangronis E, Petruschina AC,  Reyes FGR. L-glutamate: a key amino acid for senory and metabolic functions. Arch Latinoam Nutr. 2016;66(2):101-112. PubMed
  19. Rosalovsky VP, Grabovska SV, Salyha YuT. Changes in glutathione system and lipid peroxidation in rat blood during the first hour after chlorpyrifos exposure. Ukr Biochem J. 2015;87(5):124-132. PubMed, CrossRef
  20. Salyha NO. Activity of the glutathione system of antioxidant defense in rats under the action of L-glutamic acid. Ukr Biokhim Zhurn. 2013;85(4):40-47. (In Ukrainian). PubMed, CrossRef
  21. Lobo V, Patil A, Phatak A, Chandra N. Free radicals, antioxidants and functional foods: Impact on human health. Pharmacogn Rev. 2010;4(8):118-126. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  22. Couto N, Wood J, Barber J. The role of glutathione reductase and related enzymes on cellular redox homoeostasis network. Free Radic Biol Med. 2016;95:27-42. PubMed, CrossRef
  23. Leeuwenburgh  С, Hollander J, Leichtweis S, Griffiths M, Gore M, Ji LL. Adaptations of glutathione antioxidant system to endurance training are tissue and muscle fiber specific. Am J Physiol. 1997;272(1 Pt 2):R363-R369. PubMed, CrossRef
  24. Sarkar B, Kulharia M, Mantha AK. Understanding human thiol dioxygenase enzymes: structure to function, and biology to pathology. Int J Exp Pathol. 2017;98(2):52-66. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  25. Handbook of Oxidants and Antioxidants in Exercise. 1st Edition. Editors: C. Sen, L. Packer, O. Hänninen. 2000. 1220 p.  CrossRef
  26. Miller CG, Holmgren A, Arnér ESJ, Schmidt EE. NADPH-dependent and -independent disulfide reductase systems. Free Radic Biol Med. 2018;127:248-261. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  27. Couto N, Wood J, Barber J. The role of glutathione reductase and related enzymes on cellular redox homoeostasis network. Free Radic Biol Med. 2016;95:27-42. PubMed, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.