Ukr.Biochem.J. 2022; Том 94, № 1, січень-лютий, c. 105-113

doi: https://doi.org/10.15407/ubj94.01.105

NADH-убіхінонредуктазна та сукцинатдегідрогеназна активності в мітохондріях нирок щурів за умов різної забезпеченості раціону протеїном та сахарозою

16.05.2022   Uncategorized   No comments

О. М. Волощук*, М. С. Урсатий, Г. П. Копильчук

Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича, Інститут біології, хімії та біоресурсів, Україна;
*e-mail: o.voloschuk@chnu.edu.ua

Отримано: 11 листопада 2021; Затверджено: 21 січня 2022

Досліджували NADH-убіхінонредуктазну, сукцинатдегідрогеназну активність, вміст загального убіхінону та його редокс-форм, а також ступінь окислювальної модифікації мітохондріальних протеїнів у нирках щурів за різної забезпеченості раціону протеїном та сахарозою. Встановлено, що у разі споживання низькопротеїнового раціону спостерігається зниження NADH-убіхінонредуктазної та сукцинатдегідрогеназної активності в 1,4-1,7 раза, зниження на 20% вмісту загального убіхінону та кількісний перерозподіл його окисленої та відновленої форми з переважанням окисленої форми. При цьому за досліджуваних умов не спостерігається накопичення карбоніл-дериватів, проте вміст вільних SH-груп вірогідно знижується порівняно з контролем. Водночас у тварин, які споживали високосахарозний раціон, виявлено підвищення NADH-убіхінонредуктазної та сукцинатдегідрогеназної активності в 1,5-2 рази за збереження вмісту загального убіхінону на рівні показників контролю на тлі перерозподілу його редокс-форм, зокрема зниження вмісту відновленого убіхінону та зростання вмісту окисленого убіхінону у середньому у 1,5 раза. При цьому спостерігалась інтенсифікація реакцій вільнорадикального ушкодження мітохондріальних протеїнів у клітинах нирок, про що свідчить підвищення вмісту карбоніл-дериватів, а також вірогідне зниження вмісту вільних протеїнових SH-груп приблизно у 1,4-1,5 раза. Проте максимальні зміни досліджуваних показників характерні для тварин, які споживали низькопротеїновий високосахарозний раціон. Надмірне споживання сахарози на тлі аліментарного дефіциту протеїну супроводжувалось зниженням NADH-убіхінонредуктазної та сукцинатдегідрогеназної активності в 1,7-2 рази, вмісту загального убіхінону приблизно в 1,4 раза та відновленого убіхінону в понад 2 рази на тлі інтенсифікації вільнорадикального ушкодження мітохондріальних протеїнів, що може розглядатись як передумови формування порушення функціональної активності нирок в умовах вуглеводно-протеїнового дисбалансу.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Oliveira DT, Fernandes IDC, Sousa GG, Santos TAPD, de Paiva NCN, Carneiro CM, Evangelista EA, Barboza NR, Guerra-Sá R. High-sugar diet leads to obesity and metabolic diseases in ad libitum -fed rats irrespective of caloric intake. Arch Endocrinol Metab. 2020;64(1):71-81. PubMed, CrossRef
  2. Voloshchuk ON, Stus YuV , Kopylchuk GP. Features of free radical processes in the liver of rats with a nutrient imbalance. Biomed Khim. 2020;66(5):386-391. (In Russian). PubMed, CrossRef
  3. Le Couteur DG, Solon-Biet SM, Parker BL, Pulpitel T, Brandon AE, Hunt NJ, Wali JA, Gokarn R, Senior AM, Cooney GJ, Raubenheimer D, Cogger VC, James DE, Simpson SJ. Nutritional reprogramming of mouse liver proteome is dampened by metformin, resveratrol, and rapamycin. Cell Metab. 2021;33(12):2367-2379.e4. PubMed, CrossRef
  4. Sánchez-Solís CN, Cuevas Romero E, Soto-Rodríguez I, de Lourdes Arteaga-Castañeda M, León-Ramírez YMD, Rodríguez-Antolín J, Nicolás-Toledo L. High-sucrose diet potentiates hyperaldosteronism and renal injury induced by stress in young adult rats. Clin Exp Pharmacol Physiol. 2020;47(12):1985-1994. PubMed, CrossRef
  5. Mahajan MS, Upasani CD, Upaganlawar AB, Gulecha VS. Renoprotective effect of co-enzyme Q10 and N-acetylcysteine on streptozotocin-induced diabetic nephropathy in rats. Int J Diabetes Clin Res. 2020;7(2):1-12. CrossRef
  6. Mise K, Galvan DL, Danesh FR. Shaping Up Mitochondria in Diabetic Nephropathy. Kidney360. 2020;1(9):982-992. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Engeham S, Mdaki K, Jewell K, Austin R, Lehner AN, Langley-Evans SC. Mitochondrial respiration is decreased in rat kidney following fetal exposure to a maternal low-protein diet. J Nutr Metab. 2012;2012:989037. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Srivastava SP, Kanasaki K, Goodwin JE. Loss of Mitochondrial Control Impacts Renal Health. Front Pharmacol. 2020;11:543973. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Bhargava P, Schnellmann RG. Mitochondrial energetics in the kidney. Nat Rev Nephrol. 2017;13(10):629-646. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  10. Duann P, Lin PH. Mitochondria Damage and Kidney Disease. Adv Exp Med Biol. 2017;982:529-551.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  11. Hallan S, Sharma K. The Role of Mitochondria in Diabetic Kidney Disease. Curr Diab Rep. 2016;16(7):61. PubMed, CrossRef
  12. Itoh H, Komatsuda A, Ohtani H, Wakui H, Imai H, Sawada K, Otaka M, Ogura M, Suzuki A, Hamada F. Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration. Eur J Biochem. 2002;269(23):5931-5938. PubMed, CrossRef
  13. Sharova IV, Vekshin NL. Rotenone-insensitive NADH oxydation in mitochondrial suspension occurs by NADH dehydrogenase of respiratory chain fragments. Biofizika. 2004;49(5):814-821. PubMed
  14. Ahmad F, Alamoudi W, Haque S, Salahuddin M, Alsamman K. Simple, reliable, and time-efficient colorimetric method for the assessment of mitochondrial function and toxicity. Bosn J Basic Med Sci. 2018;18(4):367-374. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  15. Pumphrey AM, Redfearn ER. A method for determining the concentration of ubiquinone in mitochondrial preparations. Biochem J. 1960;76(1):61-64. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Kitagawa Y, Sugimoto E. Estimation of the in vivo translational activity of rat liver mitochondria without use of an antibiotic. J Biochem. 1980;88(3):689-693.  PubMed, CrossRef
  17. Parihar MS, Pandit MK. Free radical induced increase in protein carbonyl is attenuated by low dose of adenosine in hippocampus and mid brain: implication in neurodegenerative disorders. Gen Physiol Biophys. 2003;22(1):29-39. PubMed
  18. Murphy ME, Kehrer JP. Oxidation state of tissue thiol groups and content of protein carbonyl groups in chickens with inherited muscular dystrophy. Biochem J. 1989;260(2):359-364. PubMed, PubMedCentral,CrossRef
  19. Fotheringham AK, Solon-Biet SM, Bielefeldt-Ohmann H, McCarthy DA, McMahon AC, Ruohonen K, Li I, Sullivan MA, Whiddett RO, Borg DJ, Cogger VC, Ballard WO, Turner N, Melvin RG, Raubenheimer D, Le Couteur DG, Simpson SJ, Forbes JM. Kidney disease risk factors do not explain impacts of low dietary protein on kidney function and structure. iScience. 2021;24(11):103308. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  20. Hasegawa S, Tanaka T, Saito T, Fukui K, Wakashima T, Susaki EA, Ueda HR, Nangaku M. The oral hypoxia-inducible factor prolyl hydroxylase inhibitor enarodustat counteracts alterations in renal energy metabolism in the early stages of diabetic kidney disease. Kidney Int. 2020;97(5):934-950. PubMed, CrossRef
  21. Sun J, Zhu H, Wang X, Gao Q, Li Z, Huang H. CoQ10 ameliorates mitochondrial dysfunction in diabetic nephropathy through mitophagy. J Endocrinol. 2019;240(3):445-465. PubMed, CrossRef
  22. Varela-López A, Giampieri F, Battino M, Quiles JL. Coenzyme Q and its role in the dietary therapy against aging. Molecules. 2016;21(3):373. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  23. Timoshchuk SV, Vavilova HL, Strutyns’ka NA, Talanov SA, Petukhov DM, Kuchmenko OB, Donchenko HV, Sahach VF. Cardioprotective action of coenzyme Q in conditions of its endogenous synthesis activation in cardiac ischemia-reperfusion in old rats. Fiziol Zh. 2009;55(4):58-63. (In Ukrainian). PubMed
  24. Saini R. Coenzyme Q10: The essential nutrient. J Pharm Bioallied Sci. 2011;3(3):466-467. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  25. Chung HS, Wang SB, Venkatraman V, Murray CI, Van Eyk JE. Cysteine oxidative posttranslational modifications: emerging regulation in the cardiovascular system. Circ Res. 2013;112(2):382-392. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  26. Ametov AS, Solov’eva OL. Oxidative stress in type 2 diabetes mellitus and methods for its correction. Probl Endocrinol. 2011;57(6):52-56. (In Russian). CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.