Ukr.Biochem.J. 2022; Том 94, № 3, травень-червень, c. 47-52

doi: https://doi.org/10.15407/ubj94.03.047

Виявлення нетипової високомолекулярної форми альбуміну у сироватці крові хворих на COVID-19 пацієнтів

Ю. Кіт1, М. Старикович1, Н. Манько1, С. Каннан2,
А. Орфін3, С. Сушельницький4, Р. Стойка1*

1Інститут біології клітини НАН України, Львів;
2Медичний коледж Катарського університету, Доха, Катар;
3Комунальне некомерційне підприємство Львівської обласної ради «Львівська обласна інфекційна клінічна лікарня», Львів, Україна;
4Oranta Cancer Diagnostics AB, Упсала, Швеція;
*e-mail: stoika.rostyslav@gmail.com

Отримано: 07 червня 2022; Виправлено: 15 вересня 2022;
Затверджено: 29 вересня 2022; Доступно онлайн: 06 жовтня 2022

Зразки сироватки крові 12 важких пацієнтів з Covid-19 та 14 здорових донорів піддавали ТХО-екстракції/ацетон-преципітації з наступним SDS-PAAG-електрофорезом та мас-спектрометрією. У зразках крові пацієнтів із Covid-19 було виявлено один із диференціально експресованих протеїнів з молекулярною масою 76 кДа. Цей протеїн було ідентифіковао за допомогою мас-спектрометрії як сироватковий альбумін людини. Така молекулярна форма альбуміну була відсутня у сироватці крові здорових донорів. Обговорено можливі шляхи утворення нетипової форми сироваткового альбуміну людини та його ймовірне діагностичне значення.

Ключові слова: , , , , , ,


Посилання:

  1. Taverna M, Marie AL, Mira JP, Guidet B. Specific antioxidant properties of human serum albumin. Ann Intensive Care. 2013;3(1):4. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Watanabe H, Imafuku T, Otagiri M, Maruyama T. Clinical Implications Associated With the Posttranslational Modification-Induced Functional Impairment of Albumin in Oxidative Stress-Related Diseases. J Pharm Sci. 2017;106(9):2195-2203. PubMed, CrossRef
  3. Myronovkij S, Negrych N, Nehrych T, Redowicz MJ, Souchelnytskyi S, Stoika R, Kit Yu. Identification of a 48 kDa form of unconventional myosin 1c in blood serum of patients with autoimmune diseases. Biochem Biophys Rep. 2015;5:175-179. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-685. PubMed, CrossRef
  5. Kannan S, Souchelnytskyi S. Review of Post-translational Modification of Human Serum Albumin. Curr Protein Pept Sci. 2022;23(2):114-120. PubMed, CrossRef
  6. Brown J. Serum albumin: amino acid sequence. In: Albumin: Structure, Function and Uses. Elsevier. 1977; 27-52b.
  7. Vedula P, Tang HY, Speicher DW, Kashina A. Protein Posttranslational Signatures Identified in COVID-19 Patient Plasma. Front Cell Dev Biol. 2022;10:807149. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Leblanc Y, Berger M, Seifert A, Bihoreau N, Chevreux G. Human serum albumin presents isoform variants with altered neonatal Fc receptor interactions. Protein Sci. 2019;28(11):1982-1992. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Kannan S, Krishnankutty R, Souchelnytskyi S. Novel Post-translational Modifications in Human Serum Albumin. Protein Pept Lett. 2022;29(5):473-484. PubMed, CrossRef
  10. Redman CM, Avellino G, Yu S. Secretion of proalbumin by canavanine-treated Hep-G2 cells. J Biol Chem. 1983;258(6):3446-3452. PubMed
  11. Brennan SO, Myles T, Peach RJ, Donaldson D, George PM. Albumin Redhill (-1 Arg, 320 Ala—-Thr): a glycoprotein variant of human serum albumin whose precursor has an aberrant signal peptidase cleavage site. Proc Natl Acad Sci USA. 1990;87(1):26-30. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  12. Gordon JI, Burns AT, Christmann JL, Deeley RG. Cloning of a double-stranded cDNA that codes for a portion of chicken preproalbumin. A general method for isolating a specific DNA sequence from partially purified mRNA. J Biol Chem. 1978;253(23):8629-8639. PubMed
  13. Babcock JJ, Brancaleon L. Bovine serum albumin oligomers in the E- and B-forms at low protein concentration and ionic strength. Int J Biol Macromol. 2013;53:42-53. PubMed, PubMedCentral, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.