Ukr.Biochem.J. 2024; Том 96, № 1, січень-лютий, c. 22-36

doi: https://doi.org/10.15407/ubj96.01.022

Кінетичні закономірності інгібуючої дії тіакалікс[4]арену С-1087 на активність Mg(2+)-залежної Са(2+)-транспортуючої АТP-гідролази в плазматичній мембрані гладеньком’язових клітин

29.02.2024   Uncategorized   No comments

Т. О. Векліч1, О. В. Бевза1, О. В. Малюк1*, С. О. Костерін1,
Р. В. Родік2, С. Г. Вишневський2, В. І. Кальченко2

1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
*e-mail: alexmaliukid@gmail.com;
2Інститут органічної хімії НАН України, Київ

Отримано: 05 листопада 2023; Виправлено: 04 січня 2024;
Затверджено: 01 лютого 2024; Доступно онлайн: 26 лютого 2024

Суспензія плазматичних мембран клітин міометрія, оброблена 0,1% розчином дигітоніну, була використана для вивчення кінетичних закономірностей інгібуючої дії тетра-N-фенілсульфоніл трифторацетамідин-тіакаліксарен (С-1087) на активність Са2+,Mg2+-АТРази. Дослідження продемонстрували вплив С-1087 на кумулятивний ефект та максимальну швидкість гідролізу АТР. Не виявлено впливу С-1087 на спорідненість Са2+,Mg2+-АТРази до АТР, а також спорідненість і кумулятивний ефект іонів Са та коефіцієнт активації іонів Ca та Mg. Суттєве зниження максимальної швидкості гідролізу АТР свідчить про повний неконкурентний механізм інгібування Са2+,Mg2+-АТРазної активності тіакалікс[4]арену. Комп’ютерне моделювання показало, що інгібуючий вплив тіакалікс[4]арену С-1087 на Са2+,Mg2+-АТPазу може бути зумовлений кумулятивним впливом чотирьох просторово орієнтованих N-сульфоніламідинових груп на верхньому ободі його макроциклічної платформи.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Veklich TO, Mazur IuI, Kosterin SO. Mg(2+), ATP-dependent plasma membrane calcium pump of smooth muscle cells. ІІ. Regulation of activity. Ukr Biochem J. 2015;87(2):5-25. (In Ukrainian). PubMed, CrossRef
  2. Kosterin SO, Babich LG, Shlykov SG, Danylovych IuV, Veklich ТО, Mazur YuYu. Biochemical properties and regulation of smooth muscle cell Са2+-transporting systems. K.: Science opinion, 2016. 210 р.
  3. Vats YuO, Klevets MYu, Fedirko NV. Kinetic characteristics of Ca2+, Mg2+-ATPases in cells of the submandibular salivary gland of rats. Ukr Biokhim Zhurn. 2004;76(6):44-54. (In Ukrainian). PubMed
  4. Kosterin SO. Kinetics and energetics of Mg2+,ATP-dependent Ca2+ transport in the plasma membrane of smooth muscle cells. Neurophysiology. 2003;35(3/4):187-200. CrossRef
  5. Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko VI. Calixarenes in Biotechnology and Bio-Medical Researches. Front Med Chem. 2016;8:206-301. CrossRef
  6. Kosterin SO, Kalchenko VI, Veklich ТО, Babich LG, Shlykov SG. Calixarenes as modulators of ATP-hydrolyzing systems of smooth muscles. K.: Science opinion, 2019. 256 р.
  7. Nimse SB, Kim T. Biological applications of functionalized calixarenes. Chem Soc Rev. 2013;42(1):366-386. PubMed, CrossRef
  8. Coleman AW, Jebors S, Cecillon S, Perret P, Garin D, Marti-Battle D, Moulin M. Toxicity and biodistribution of para-sulfonato-calix[4]arene in mice. New J Chem. 2008;32(5):780-782. CrossRef
  9. Tsymbaluk O, Veklich T, Rodik R, Karakhim S, Vyshnevskyi S, Kalchenko V, Kosterin S. Thapsigargin-resistant thiacalix[4]arene C-1087-sensitive component of the contractile activity in rat myometrium reflects the functioning of plasma membrane calcium pum. Studia Biologica. 2023;17(3):3-22. CrossRef
  10. Veklich TO, Shkrabakv , MazurYuYu, Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko VI, Kosterin SO. Kinetic properties of calixarene C-90 action on the myometrial plasma membrane Ca2+,Mg2+-Atpase activity and on the Ca2+ concentration in unexcited cells of the myometrium. Ukr Biokhim Zhurn. 2013;85(4):20-29. (In Ukrainian). PubMed, CrossRef
  11. Hu X, Zhu Z, Shen T, Shi X, Ren J, Sun Q. Synthesis of the tetranitro derivative of thiacalix[4]arene and its acid–base properties. Can J Chem. 2004; 82(8): 1266-1270. CrossRef
  12. Rassukana YV, Onys’ko PP, Grechukha AG, Sinitsa AD. N-(Arylsulfonyl)trihaloacetimidoyl Chlorides and Their Reactions with Phosphites. Eur J Org Chem. 2003;21:4181-4186. CrossRef
  13. Veklich ТО, Kosterin SO. Comparative study of properties of Na+,K+-ATPase and Mg2+-ATPase of the myometrium plasma membrane. Ukr Biokhim Zhurn. 2005;77(2):66-75. (In Ukrainian). PubMed
  14. Kondratuk ТP, Buchenuk SF, Prichepa АА, Babich LH, Kurskiy MD, Osipenko AA. Allocation and characterization of membrane fraction plasma membrane myometrium. Ukr Biokhim Zhurn. 1986;58(4):50-56. (In Ukrainian).
  15. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72(1-2):248-254. CrossRef
  16. Rathbun WB, Betlach MV. Estimation of enzymically produced orthophosphate in the presence of cysteine and adenosine triphosphate. Anal Biochem. 1969;28(1):436-445. PubMed, CrossRef
  17. Veklich TO, Labyntseva RD, Shkrabak OA, Tsymbalyuk OV, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Inhibition of Na+,K+-ATPase and activation of myosin ATPase by calix[4]arene C-107 cause stimulation of isolated smooth muscle contractile activity. Ukr Biochem J. 2020;92(1):21-30. CrossRef
  18. Magocsi M, Penniston JT. Ca2+ or Mg2+ nucleotide phosphohydrolases in myometrium: two ecto-enzymes. Biochim Biophys Acta. 1991;1070(1):163-172. PubMed,cr id=”https://doi.org/10.1016/0005-2736(91)90159-6″]
  19. Storn R, Price K. Differential evolution – a simple and efficient heuristic for global optimization over continuous spaces. J Glob Optim. 1997;11:341-359.
  20. Li L, Jose J, Xiang Y, Kuhn RJ, Rossmann MG. Structural changes of envelope proteins during alphavirus fusion. Nature. 2010;468(7324):705-708. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.