Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 4, липень-серпень, c. 54-62

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.04.054

Активність та ізозимний склад лактатдегідрогенази за тривалого перорального введення таурину щурам

Р. Д. Остапів1,2, С. Л. Гуменюк2, В. В. Манько1

1Львівський національний університет імені Івана Франка, Україна;
2ДНДКІ ветеринарних препаратів та кормових добавок, Львів, Україна;
e-mail: romostapiv@gmail.com; vvmanko@lnu.edu.ua

Мета роботи – дослідити активність лактатдегідрогенази, відсотковий вміст її ізозимів та їхню активність у цільній крові і тканинах печінки, стегнового м’яза, головного мозку та сім’яників щурів за тривалого перорального введення таурину. Для цього самців щурів лінії Wistar масою 190–220 г розділили на три дослідні групи, а потім вводили питну воду (контрольна група) або розчин таурину в розрахунку 40 та 100 мг/кг маси тіла (І та ІІ групи). Сумарну активність лактатдегідрогенази визначали спектрофотометрично, відсотковий вміст ізозимів – з використанням електрофорезу в 7,5%-му поліакриламідному гелі з подальшим фарбуванням за J. Garbus. Виявлено, що у всіх досліджених тканинах збільшувалась загальна активність лактатдегідрогенази. У сім’яниках тварин обох дослідних груп та в мозку тварин групи І зростала сума відсоткового вмісту ізозимів, що відповідають за утворення лактату (ЛДГ4+ЛДГ5). У печінці тварин обох дослідних груп та у цільній крові тварин групи ІІ, навпаки, збільшився відсотковий вміст ізозимів, що продукують піруват (ЛДГ1+ЛДГ2). У м’язах тварин обох дослідних груп та у мозку тварин групи ІІ рівновага між вмістом ЛДГ1+ЛДГ2 та ЛДГ4+ЛДГ5 не відрізнялась від контрольних значень, хоча сумарна активність ензиму була істотно вищою, ніж у контролі. Отже, зростання активності лактатдегідрогенази в різних тканинах щурів за тривалого введення таурину є тканиноспецифічним та дозозалежним і спричинене збільшенням вмісту різних ізозимів. Таке зростання у тварин групи І лежить в основі адаптаційних механізмів до гіпоксії, спричиненої високими дозами таурину. Для тварин групи ІІ великі дози таурину є токсичними і прямо впливають на процеси в організмі.

Ключові слова: , , , , , , ,


Посилання:

  1. Kopperschläger G, Kirchberger J. Methods for the separation of lactate dehydrogenases and clinical significance of the enzyme. J Chromatogr B Biomed Sci Appl. 1996 Sep 20;684(1-2):25-49. Review. PubMed, CrossRef
  2. Lossos IS, Intrator O, Berkman N, Breuer R. Lactate dehydrogenase isoenzyme analysis for the diagnosis of pleural effusion in haemato-oncological patients. Respir Med. 1999 May;93(5):338-41. PubMed, CrossRef
  3. Wuntch T, Chen RF, Vesell ES. Lactate dehydrogenase isozymes: kinetic properties at high enzyme concentrations. Science. 1970 Jan 2;167(3914):63-5.
    PubMed, CrossRef
  4. Koukourakis MI, Giatromanolaki A, Sivridis E, Bougioukas G, Didilis V, Gatter KC, Harris AL. Lactate dehydrogenase-5 (LDH-5) overexpression in non-small-cell lung cancer tissues is linked to tumour hypoxia, angiogenic factor production and poor prognosis. Br J Cancer. 2003 Sep 1;89(5):877-85. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Huxtable RJ. Physiological actions of taurine. Physiol Rev. 1992 Jan;72(1):101-63. Review. PubMed
  6. Ribeiro RA, Bonfleur ML, Amaral AG, Vanzela EC, Rocco SA, Boschero AC, Carneiro EM. Taurine supplementation enhances nutrient-induced insulin secretion in pancreatic mice islets. Diabetes Metab Res Rev. 2009 May;25(4):370-9. PubMed, CrossRef
  7. O’Byrne MB, Tipton KF. Taurine-induced attenuation of MPP+ neurotoxicity in vitro: a possible role for the GABA(A) subclass of GABA receptors. J Neurochem. 2000 May;74(5):2087-93. PubMed, CrossRef
  8. Vohra BP, Hui X. Improvement of impaired memory in mice by taurine. Neural Plast. 2000;7(4):245-59. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Erdem A, Gündoğan NU, Usubütün A, Kilinç K, Erdem SR, Kara A, Bozkurt A. The protective effect of taurine against gentamicin-induced acute tubular necrosis in rats. Nephrol Dial Transplant. 2000 Aug;15(8):1175-82. PubMed, CrossRef
  10. Zhang X, Tu S, Wang Y, Xu B, Wan F. Mechanism of taurine-induced apoptosis in human colon cancer cells. Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai). 2014 Apr;46(4):261-72. PubMed, CrossRef
  11. Aly HA, Khafagy RM. Taurine reverses endosulfan-induced oxidative stress and apoptosis in adult rat testis. Food Chem Toxicol. 2014 Feb;64:1-9. PubMed, CrossRef
  12. Levchenko VІ, Golovaha VІ, Kondrahin ІP. Methods of clinical laboratory diagnostics of animal diseases. Kyiv : Agrarna Osvita, 2010. P. 271-292. (in Ukrainian).
  13. Holod VМ, Kurdeko АP. Clinical biochemistry: tutorial in 2 tomes. Vitebsk, 2005. Vol.2. P. 20. (in Russian).
  14. Garbus J. Serum malate dehydrogenase isoenzymes as indicators of severe cellular injury. Clin Chim Acta. 1971 Dec;35(2):502-4. PubMed, CrossRef
  15. Kondrashova MN. Transaminase cycle of substrate oxidation in cell, as an adaptation mechanism to hypoxia. Pharmac Correc Hypox Stat. 1989;1:51-70.
  16. Della-Morte D, Dave KR, DeFazio RA, Bao YC, Raval AP, Perez-Pinzon MA. Resveratrol pretreatment protects rat brain from cerebral ischemic damage via a sirtuin 1-uncoupling protein 2 pathway. Neuroscience. 2009 Mar 31;159(3):993-1002. PubMedPubMedCentralCrossRef
  17. Сhance B, Williams GR.  Respiratory enzymes in oxidative phosphorilation. III. The steady state. J Biol Chem. 1955 Nov;217(1):409-27. PubMed
  18. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
  19. Derkach МP, Gumenitskiy RYa, Chaban ME. Course of variation statistics. Kyiv: Vishcha Shkola, 1977. 210 p. (in Ukrainian).
  20. El Idrissi A. Taurine increases mitochondrial buffering of calcium: role in neuroprotection. Amino Acids. 2008 Feb;34(2):321-8. PubMed, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.