Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 3, травень-червень, c. 46-57

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.03.046

Ідентифікація ділянки зв’язування крингла 5 плазміногену в α-ланцюзі D-регіона фібрин(оген)у

22.12.2020   Uncategorized   No comments

Л. Г. Капустяненко, Т. В. Гриненко, А. В. Ребрієв,
О. І. Юсова, А. О. Тихомиров

Інcтитут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: kapustyanenko@biochem.kiev.ua

Отримано: 17 травня 2020; Затверджено: 30 червня 2020

Взаємодія Glu-плазміногену з фібрином, опосередкована п’ятим кринглом молекули зимогену, є тригером його активації та ініціації фібринолізу, однак, сайт зв’язування крингла 5 на фібрині залишається невизначеним. Метою роботи було ідентифікувати ділянку в D-фрагменті молекули фібрин(оген)у, що містить сайт, комплементарний лізин-зв’язувальному сайту крингла 5. У роботі досліджено взаємодію крингла 5 плазміногену з поліпептидними ланцюгами D-фрагментів фібрину та бромціанових фрагментів FCB-2 та t-NDSK. Показано, що крингл 5 специфічно зв’язується з α- і γ-ланцюгами D-фрагмента та α-ланцюгом FCB-2. Одержано триптичні пептиди α-ланцюга D-фрагмента, які розділено за їх афінністю до іммобілізованого крингла 5, та мас-спектри всіх досліджуваних пептидів. Встановлено, що критичними амінокислотними залишками α-ланцюга D-фрагмента, що забезпечують взаємодію з кринглом 5, є α171Arg та/або α176Lys. Показано, що сайт зв’язування Glu-плазміногену, комплементарний лізин-зв’язувальному сайту крингла 5, міститься в межах послідовності Аα168Ala−183Lys, яка розташована у слабкоструктурованій петлі між двома суперспіральними ділянками α-ланцюга D-регіона молекули фібрин(оген)у.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Lijnen HR. Elements of the fibrinolytic system. Ann N Y Acad Sci. 2001;936(1):226-236. PubMed, CrossRef
  2. Doolittle RF. Searching for differences between fibrinogen and fibrin that affect the initiation of fibrinolysis. Cardiovasc Hematol Agents Med Chem. 2008;6(3):181-189. PubMed, CrossRef
  3. Ponting CP, Marshall JM, Cederholm-Williams SA. Plasminogen: a structural review. Blood Coagul Fibrinolysis. 1992;3(5):605-614. PubMed, CrossRef
  4. Aisina RB, Mukhametova LI. Structure and functions of plasminogen/plasmin system. Bioorg Khim. 2014;40(6):642-657. (In Russian). PubMed, CrossRef
  5. Miles LA, Parmer RJ. Plasminogen receptors: the first quarter century. Semin Thromb Hemost. 2013;39(4):329-337.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Tykhomyrov AA, Shram SI, Grinenko TV. The role of angiostatins in diabetic complications. Biochemistry (Moscow) Suppl. Series B Biomed. Chem. 2014; 8(2): 94–107.
  7. Cockell CS, Marshall JM, Dawson KM, Cederholm-Williams SA, Ponting CP. Evidence that the conformation of unliganded human plasminogen is maintained via an intramolecular interaction between the lysine-binding site of kringle 5 and the N-terminal peptide. Biochem J. 1998;333(Pt 1):99-105. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Marshall JM, Brown AJ, Ponting CP. Conformational studies of human plasminogen and plasminogen fragments: evidence for a novel third conformation of plasminogen. Biochemistry. 1994;33(12):3599-3606.  PubMed, CrossRef
  9. Law RHP, Abu-Ssaydeh D, Whisstock JC. New insights into the structure and function of the plasminogen/plasmin system. Curr Opin Struct Biol. 2013;23(6):836-841. PubMed, CrossRef
  10. Miles LA, Castellino FJ, Gong Y. Critical role for conversion of Glu-plasminogen to Lys-plasminogen for optimal stimulation of plasminogen activation on cell surfaces. Trends Cardiovasc Med. 2003;13(1):21-30. PubMed, CrossRef
  11. Iusova EI, Savchuk ОV, Rybachuk VN. Conversion of Glu-plasminogen to Lys-plasminogen on the surface of platelet cell surface. Coll. sci. articles “Current problems in biochemistry” І Belarusian Biochem. Congr. 2016; 2: 105–111. (In Russian)
  12. Thorsen S, Müllertz S, Suenson E, Kok P. Sequence of formation of molecular forms of plasminogen and plasmin-inhibitor complexes in рlasma activated by urokinase or tissue-type plasminogen activator. Biochem J. 1984;223(1):179-187.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  13. Wu HL, Chang BI, Wu DH, Chang LC, Gong CC, Lou KL, Shi GY.  Interaction of plasminogen and fibrin in plasminogen activation. J Biol Chem. 1990;265(32):19658-19664.  PubMed
  14. Grinenko TV, Tret’iachenko VG, Kudinov SA, Medved’ LV. Plasminogen-binding centers of molecules of fibrinogen, fibrin and products of their proteolysis. Biokhimiia. 1987; 52(10): 1732-1739. (In Russian). PubMed
  15. Taran LD, Makogonenko EM. The effect of kringles K1-3, K4 and K5 on lysis of fibrin clots caused by the activation of Glu- and Lys-plasminogen by a tissue activator. Ukr Biokhim Zhurn. 1989;61(4):31-36. (In Russian). PubMed
  16. Voskuilen M, Vermond A, Veeneman GH, van Boom JH, Klasen EA, Zegers ND, Nieuwenhuizen W. Fibrinogen lysine residue A alpha 157 plays a crucial role in the fibrin-induced acceleration of plasminogen activation, catalyzed by tissue-type plasminogen activator. J Biol Chem. 1987;262(13):5944-5946. PubMed
  17. Lezhen TI, Kudinov SA, Medved’ LV. Plasminogen-binding site of the thermostable region of fibrinogen fragment D. FEBS Lett. 1986;197(1-2):59-62.   PubMed, CrossRef
  18. Varetska TV. Microgeterogeneity of fibrinogen. Cryofibrinogen. Ukr Biokhim Zhurn. 1960; 32: 13–24.
  19. Grinenko TV, Rybachuk VN, Iatsenko TA, Kapustianenko LG. Plasminogen activation by tissue-type activator on DD-fragments of fibrin and Factor ХІІІа-cross-linked fibrinogen. Coll. sci. articles “Current problems in biochemistry” І Belarusian Biochem. Congr. 2016; 1: 72–77. (In Russian).
  20. Pozdnjakova TM, Musjalkovskaja AA, Ugarova TP, Protvin DD, Kotsjuruba VN. On the properties of fibrin monomer prepared from fibrin clot with acetic acid. Thromb Res. 1979;16(1-2):283-288.  PubMed, CrossRef
  21. Haverkate F, Timan G. Protective effect of calcium in the plasmin degradation of fibrinogen and fibrin fragments D. Thromb Res. 1977;10(6):803-812.
    PubMed, CrossRef
  22. Lugovskoy EV, Gritsenko PG, Kapustianenko LG, Kolesnikova IN, Chernishov VI, Komisarenko SV. Functional role of Вβ-chain NH2-terminal fragment in fibrin polymerization process. FEBS J. 2007; 274(17): 4540–4549. CrossRef
  23. Deutsch DG, Mertz ET. Plasminogen: purification from human plasma by affinity chromatography. Science. 1970;170(3962):1095-1096. PubMed, CrossRef
  24. Kapustianenko LG, Iatsenko TA, Yusova EI, Grinenko TV. Isolation and purification of a kringle 5 from human plasminogen using AH-Sepharose. Biotechnologia Acta. 2014; 7(4): 35–42. CrossRef
  25. Kapustianenko LG. Polyclonal antibodies against human plasminogen kringle 5. Biotechnologia Acta. 2017; 10(3): 41–49. CrossRef
  26. Schägger H, Von Jagow G. Tricine-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for the separation of proteins in the range from 1 to 100 kDa. Anal Biochem. 1987;166(2):368-379.  PubMed, CrossRef
  27. Burnette WN. “Western blotting”: electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated protein A. Anal Biochem. 1981;112(2):195-203.  PubMed, CrossRef
  28. Cavins JF, Friedman M. An internal standard for amino acid analyses: S-beta-(4-pyridylethyl)-L-cysteine. Anal Biochem. 1970;35(2):489-493.  PubMed, CrossRef
  29. Strong DD, Watt KWK, Cottrell BA, Doolittle RF. Amino acid sequence studies on the alpha chain of human fibrinogen. Complete sequence of the largest cyanogen bromide fragment. Biochemistry. 1979;18(24):5399-5404. PubMed, CrossRef
  30. Spraggon G, Everse SJ, Doolittle RF. Crystal structures of fragment D from human fibrinogen and its crosslinked counterpart from fibrin. Nature. 1997;389(6650):455-462.   PubMed, CrossRef
  31. Battistel MD, Grishaev A, An SS, Castellino FJ, Llinás M. Solution structure and functional characterization of human plasminogen kringle 5. Biochemistry. 2009;48(43):10208-10219.   PubMed, CrossRef
  32. Grinenko TV, Kapustianenko LG, Yatsenko TA, Yusova OI, Rybachuk VN. Plasminogen fragments K 1-3 and K 5 bind to different sites in fibrin fragment DD. Ukr Biochem J. 2016;88(3):36-45. PubMed, CrossRef
  33. Nieuwenhuizen W. Fibrin-mediated plasminogen activation. Ann N Y Acad Sci. 2001;936:237-246.   PubMed, CrossRef
  34. Verevka SV, Grinenko TV. Pseudo-functional interactions of plasminogen: molecular mechanisms and pathologic appearance. In: Advances in Medicine and biology. Nova Science Publishers, Inc.Ed: Leon V. Berhardt. 2011; 34: 35–61.
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.