Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 1, січень-лютий, c. 83-90

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.01.083

Вплив іонів заліза на активність ATP-гідролаз клітинних мембран гладеньких м’язів ободової кишки та нирок щура

20.05.2015   Uncategorized   No comments

О. А. Капля

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: kaplya@biochem.kiev.ua

З метою з’ясування особливостей структурної стійкості АТР-гідролаз у мембрані за дії прооксидантів: Fe2+ і пероксиду водню, а також N-етилмалеїміду (NEM) проведено порівняння Na+,K+-AТРазної активності гладеньких м’язів ободової кишки (ГМОК) з активністю відповідної Mg2+-АТР-гідролази і АТРаз мозкової речовини нирок щурів. Установлено, що за 0,1 мкМ концентрації FeSO4 активність Na+,K+-AТРази ГМОК знижується майже на 30%, а в діапазоні 0,1–10 мкМ – до 45% залишкової активності. За порівняння з ензимом нирок (виключно α1-ізоформа) чутливість Na+,K+-AТРази ГМОК до Fe2+ вірогідно вище за його субмікромолярної концентрації. Mg2+-АТРаза ГМОК значно резистентніша до дії іонів Fe2+, ніж ензим нирок, проте в обох випадках її чутливість значно нижче, ніж відповідної Na+,K+-AТРази. Na+,K+-AТРаза та Mg2+-АТРаза ГМОК і нирок однаково малочутливі до дії пероксиду водню за концентрацій до 1 мМ на тлі 1 мМ ЕГТА. Водночас у присутності 20 мкМ FeSO4 в діапазоні концентрацій Н2О2 1 нМ – 1 мМ Na+,K+-AТРаза інгібується значно більшою мірою, ніж Mg2+-АТРаза. Чутливість до NEM двох АТР-гідролазних систем ГМОК є відповідною до прооксидантної чутливості, що вказує на відмінності в значимості SН-груп для виявлення їхньої функціональної активності. Дійшли висновку, що Na+,K+-AТРаза може слугувати маркером чутливості мембран до окислення, а Mg2+-АТРаза (резистентна до окислення) може бути критерієм окисної резистентності мембранного ензимного комплексу за порівняння з іншими мембранними ензимами, особливо ензимами ГМОК.

Ключові слова: , , , , , , ,

Посилання:

  1. Baraboy V. A., Sutkovoy D. A. Oxidative and antioxidative homeostasis in norm and pathology. Kiev: Chernobylinform, 1997. 420 p. (In Russian).
  2.  Lubianova I. P. Modern concepts about the methabolism of iron from the position of the occupational pathologist. Actual Problems of Transport Medicine. 2010;20(2):47-57. (In Russian).
  3. Iron overloading deseases (hemochromatosis). Ed. By A. G. Rummianceva and Yu. N. Tokareva. М: Medpractica Press, 2004. 325 p. (In Russian).
  4. Belous A. M., Konnic A. T. Physiological role of iron. Kiev: Naukova Dumka, 1991. 104 p. (In Russian).
  5. Iron and human disease. Ed. By Randall BnLauffer. CRC Press, Boca Raton Ann Arbor: London – Tokio, 1992. 534 p.
  6. Lingrel JB, Kuntzweiler T. Na+,K(+)-ATPase. J Biol Chem. 1994 Aug 5;269(31):19659-62. Review. PubMed
  7. Kaplia A. A. Structural organization and func­tional role of Na+,K+-ATР-ase isozymes. Kiev: Kiev University Press, 1998. 162 p. (In Russian).
  8. Blanco G. Na,K-ATPase subunit heterogeneity as a mechanism for tissue-specific ion regulation. Semin Nephrol. 2005 Sep;25(5):292-303. Review. PubMed
  9. Lingrel J, Moseley A, Dostanic I, Cougnon M, He S, James P, Woo A, O’Connor K, Neumann J. Functional roles of the alpha isoforms of the Na,K-ATPase. Ann N Y Acad Sci. 2003 Apr;986:354-9. PubMed
  10. Kaplia AA, Mishchuk DO. Na+,K+-ATPase isoenzymes of excitable tissues in pathological states. Ukr Biokhim Zhurn. 2001 Sep-Oct;73(5):17-22. Review. Russian. PubMed
  11. Kaplia AA, Khizhniak SV, Kudriavtseva AG, Papageorgakopulu N, Osinskiy DS. Na+,K+-ATPase and Ca2+-ATPase isozymes in malignant neoplasms. Ukr Biokhim Zhurn. 2006 Jan-Feb;78(1):29-42. Review. Russian. PubMed
  12. Kaplia AA, Morozova VS. Na+,K(+)-ATPase activity in polarized cells. Ukr Biokhim Zhurn (1999). 2010 Jan-Feb;82(1):5-20. Review. Russian. PubMed
  13. Knowles AF, Isler RE, Reece JF. The common occurrence of ATP diphosphohydrolase in mammalian plasma membranes. Biochim Biophys Acta. 1983 May 26;731(1):88-96. PubMed
  14. Knowles AF, Chiang WC. Enzymatic and transcriptional regulation of human ecto-ATPase/E-NTPDase 2. Arch Biochem Biophys. 2003 Oct 15;418(2):217-27. PubMed
  15. Boldyrev AA, Bulygina ER, Kramarenko GG. Is Na,K-ATPase the target of oxidative stress?. Biull Eksp Biol Med. 1996 Mar;121(3):275-8. Russian. PubMed
  16. Kako K, Kato M, Matsuoka T, Mustapha A. Depression of membrane-bound Na+-K+-ATPase activity induced by free radicals and by ischemia of kidney. Am J Physiol. 1988 Feb;254(2 Pt 1):C330-7. PubMed
  17. Rajasekaran AK, Rajasekaran SA. Role of Na-K-ATPase in the assembly of tight junctions. Am J Physiol Renal Physiol. 2003 Sep;285(3):F388-96. PubMed
  18. Kaplia AA. The heterogeneity of the Na+, K(+)-ATPase ouabain sensitivity in microsomal membranes of rat colon smooth muscles. Ukr Biokhim Zhurn. 2011 Sep-Oct;83(5):89-93. Russian. PubMed
  19. Burke EP, Sanders KM, Horowitz B. Sodium pump isozymes are differentially expressed in electrically dissimilar regions of colonic circular smooth muscle. Proc Natl Acad Sci USA. 1991 Mar 15;88(6):2370-4. PubMed, PubMedCentral
  20. Xie Z, Jack-Hays M, Wang Y, Periyasamy SM, Blanco G, Huang WH, Askari A. Different oxidant sensitivities of the alpha1 and alpha2 isoforms of Na+,K+-ATPase expressed in baculovirus-infected insect cells. Biochem Biophys Res Commun. 1995;207(1):155-159.
  21. Cadman E, Bostwick JR, Eichberg J. Determination of protein by a modified Lowry procedure in the presence of some commonly used detergents. Anal Biochem. 1979 Jul 1;96(1):21-3. PubMed
  22. Kaplia AA, Kudriavtseva AG, Kizhniak SV, Osinskiy DS, Demin EN. Na+,K+ -ATPase activity characteristics in human colon adenocarcinoma. Ukr Biokhim Zhurn. 2007 Jul-Aug;79(4):90-6. Russian. PubMed
  23. Kaplya O, Khyzhnyak S, Kudryavceva A, Dyomin E, Osynski D. Na+,K+-ATPase functioning in human colorectal adenocarcinomas depending on tumor differentiation. Annales Universitatis Mariae-Sklodowska (Lublin, Polonia). Sectio DDD. 2008;21(1):303-305.
  24. Chen PS, Toribara TY, Warner H. Microdetermination of phosphorus. Anal Chem. 1956;28(11):1756-1758.
  25. Huang WH, Wang Y, Askari A, Zolotarjova N, Ganjeizadeh M. Different sensitivities of the Na+/K(+)-ATPase isoforms to oxidants. Biochim Biophys Acta. 1994 Feb 23;1190(1):108-14. PubMed
  26. Huang WH, Wang Y, Askari A. (Na+ + K+)-ATPase: inactivation and degradation induced by oxygen radicals. Int J Biochem. 1992 Apr;24(4):621-6. PubMed
  27. Goldshleger R, Bar Shimon M, Or E, Karlish SJ. Metal-catalysed cleavage of Na,K-ATPase as a tool for study of structure-function relations. Acta Physiol Scand Suppl. 1998 Aug;643:89-97. Review. PubMed
  28. Goldshleger R, Patchornik G, Shimon MB, Tal DM, Post RL, Karlish SJ. Structural organization and energy transduction mechanism of Na+,K+-ATPase studied with transition metal-catalyzed oxidative cleavage. J Bioenerg Biomembr. 2001 Oct;33(5):387-99. Review. PubMed
  29. Krstić D, Krinulović K, Vasić V. Inhibition of Na+/K(+)-ATPase and Mg(2+)-ATPase by metal ions and prevention and recovery of inhibited activities by chelators. J Enzyme Inhib Med Chem. 2005 Oct;20(5):469-76. PubMed
  30. Floyd RV, Wray S, Quenby S, Martín-Vasallo P, Mobasheri A. Expression and distribution of Na, K-ATPase isoforms in the human uterus. Reprod Sci. 2010 Apr;17(4):366-76. PubMed, CrossRef
  31. Shelly DA, He S, Moseley A, Weber C, Stegemeyer M, Lynch RM, Lingrel J, Paul RJ. Na(+) pump alpha 2-isoform specifically couples to contractility in vascular smooth muscle: evidence from gene-targeted neonatal mice. Am J Physiol Cell Physiol. 2004 Apr;286(4):C813-20. PubMed
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.