Ukr.Biochem.J. 2018; Том 90, № 5, вересень-жовтень, c. 60-70

doi: https://doi.org/10.15407/ubj90.05.060

Загальний гемостатичний потенціал плазми крові і його зв’язок із деякими молекулярними маркерами системи гемостазу у хворих на хронічні захворювання нирок VD стадії

Б. Г. Сторожук1, Л. В. Пирогова2, Т. М. Чернишенко2,
О. П. Костюченко2, І. М. Колеснікова2, Т. М. Платонова2,
О. Б. Сторожук1, Л. О. Сторожук1, Г. К. Березницький2, П. Ю. Цап2,
О. О. Масенко2, Є. М. Макогоненко2, Е. В. Луговськой2

1Вінницький національний медичний університет ім. М. І. Пирогова, Україна;
2Інститут біохімії ім О.В.Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: makogonenko@biochem.kiev.ua

Визначали величини загального, фібринолітичного потенціалу та потенціалу зсідання плазми крові за методом глобального потенціалу М. Blomback, а також величини концентрацій молекулярних маркерів системи гемостазу: розчинного фібрину (sf), D-димеру, фібриногену (Fg) і протеїну С (88 хворих, із них 52 – чоловіки, 36 – жінки). Показано, що активність системи гемостазу в жінок вірогідно вище, ніж у чоловіків. Розподіл хворих за трьома групами залежно від концентрації sf: менше норми – sf ≤ 3, близько норми – 3 < sf < 4 та більше норми – sf > 4 мкг/мл дозволив встановити підвищення значень параметрів гемостатичного потенціалу і концентрацій молекулярних маркерів залежно від концентрації sf у групах хворих. Парний кореляційний аналіз зв’язку між параметрами гемостатичного потенціалу та концентраціями молекулярних маркерів виявив збільшення сили зв’язку до сильного та дуже сильного між параметрами систем зсідання, фібринолізу і протеїну С за підвищення концентрації розчинного фібрину в плазмі крові хворих.

Ключові слова: , , , ,


Посилання:

  1. Di Cera E. Thrombin. Mol Aspects Med. 2008 Aug;29(4):203-54. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Esmon CT. The protein C pathway. Chest. 2003 Sep;124(3 Suppl):26S-32S.  PubMed
  3. Tanaka KA, Key NS, Levy JH. Blood coagulation: hemostasis and thrombin regulation. Anesth Analg. 2009 May;108(5):1433-46. PubMed, CrossRef
  4. Pyrogova LV, Chernyshenko TM, Kolesnikova IN, Platonova TN, Bereznitsky GK, Makogonenko YM, Lugovskoy EV. Level of overall hemostasis potential in donor and patient plasma in pathology. Ukr Biochem J. 2016 Mar-Apr;88(2):56-65. PubMed, CrossRef
  5. Hood L. Systems biology and p4 medicine: past, present, and future. Rambam Maimonides Med J. 2013 Apr 30;4(2):e0012. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Rublenko AM, Urvant LP, Makogonenko EM, Platonova TN, Tsap PU, Chernyshenko TM, Kolesnikova IM, Fishchenko VO, Lugovskoi EV. Effect of protein C activator on overall haemostasis potential in donor and hip arthroplasty patient plasma. Ukr Biokhim Zhurn. 2011 Sep-Oct;83(5):32-9. (In Ukrainian). PubMed
  7. Lugovskoі EV, Kolesnikova IN, Lugovskaia NE, Litvinova LM, Gritsenko PG, Gogolinskaia GK, Liashko ED, Kostiuchenko EP, Remizovskiy GA, Pedchenko VN, Komisarenko SV. Quantification of D-dimer and soluble fibrin in blood plasma of patients with ischemic heart disease and hypotension.
    Ukr Biokhim Zhurn. 2004 Nov-Dec;76(6):136-41. (In Russian). PubMed
  8. Lugovskoі EV, Kolesnikova IN, Lugovskaia NE, Gritsenko PG, Litvinova LM, Gogolinskaia GK, Liashko ED, Kostiuchenko EP, Golota VIa, Kurochka VV, Komisarenko SV. Soluble fibrin and D-dimer at normal pregnancy and pregnancy with risk of miscarriage. Ukr Biokhim Zhurn. 2006 Jul-Aug;78(4):120-9.(In Russian). PubMed
  9. Hantgan RR, Hermans J. Assembly of fibrin. A light scattering study. J Biol Chem. 1979 Nov 25;254(22):11272-81. PubMed
  10. Carr ME Jr, Hermans J. Size and density of fibrin fibers from turbidity. Macromolecules. 1978 Jan-Feb;11(1):46-50. PubMed, CrossRef
  11. Makogonenko E, Tsurupa G, Ingham K, Medved L. Interaction of fibrin(ogen) with fibronectin: further characterization and localization of the fibronectin-binding site. Biochemistry. 2002 Jun 25;41(25):7907-13. PubMed, CrossRef
  12. Sakharov DV, Nagelkerke JF, Rijken DC. Rearrangements of the fibrin network and spatial distribution of fibrinolytic components during plasma clot lysis. Study with confocal microscopy. J Biol Chem. 1996 Jan 26;271(4):2133-8. PubMed, CrossRef
  13. Ariëns RA, Lai TS, Weisel JW, Greenberg CS, Grant PJ. Role of factor XIII in fibrin clot formation and effects of genetic polymorphisms. Blood. 2002 Aug 1;100(3):743-54. PubMed, CrossRef
  14. Levi M, van der Poll T. Inflammation and coagulation. Crit Care Med. 2010 Feb;38(2 Suppl):S26-34. PubMed, CrossRef
  15. Lugovskoy EV, Gritzenko PG, Lugovskaya NE, Kolesnikova IN, Komisarenko SV. Soluble fibrin: molecular structure and quantification. Lab Diagn. 2006; 3(37):11-17.
  16. Suenson E, Petersen LC. Fibrin and plasminogen structures essential to stimulation of plasmin formation by tissue-type plasminogen activator. Biochim Biophys Acta. 1986 Apr 22;870(3):510-9. PubMed, CrossRef
  17. Lugovskoy EV, Makogonenko YM, Komisarenko SV. Molecular mechanisms of formation and degradation of fibrin. K.: Naukova dumka, 2013: 158-163.
  18. Chernukha LМ, Kashyrova ЕV, Lugovskoi EV, Komisarenko SV, Коlesnikova IM, Маkоgоnenkо YМ, Platonova ТN, Pуrogova LV, Gornickaya ОV. Characteristics of haemostatic system state at arteriovenous forms of congenital vascular malformations. Novosti Khirurgii. 2014; 22(2): 191-198. (In Russian).
  19. Carr ME Jr, Shen LL, Hermans J. Mass-length ratio of fibrin fibers from gel permeation and light scattering. Biopolymers. 1977 Jan;16(1):1-15.
    PubMed, CrossRef
  20. Meh DA, Siebenlist KR, Mosesson MW. Identification and characterization of the thrombin binding sites on fibrin. J Biol Chem. 1996 Sep 20;271(38):23121-5. PubMed, CrossRef
  21. Meh DA, Siebenlist KR, Brennan SO, Holyst T, Mosesson MW. The amino acid sequence in fibrin responsible for high affinity thrombin binding. Thromb Haemost. 2001 Mar;85(3):470-4. PubMed, CrossRef
  22. Di Cera E. Thrombin as procoagulant and anticoagulant. J Thromb Haemost. 2007 Jul;5(Suppl 1):196-202. PubMed, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.